ENZYMY

A - B - C - D - E - F - G - H - I - J - K - L - M - N - O - P - R - S - T - U - W - Z


ENZYMY

biokatalizatoy; regulatoy reakcji chemicznych w komórkach, są katalizatorami białkowymi, które wpływając na szybkość reakcji nie ulegają zużyciu. Oddziaływanie na szybkość reakcji chemicznych odbywa się poprzez obniżanie energii niezbędnej do zapoczątkowania reakcji (energia aktywacji - niezbędna do rozerwania wiązań chemicznych, co inicjuje reakcję). E. jedynie ułatwia reakcję chemiczną, która jest możliwa bez jego udziału, nie wpływa też na jej kierunek i końcowe stężenie reagujących cząsteczek. Schemat reakcji enzymatycznej jest stały. E. tworzą tymczasowe związki ze swoimi substratami (substancja, na którą E. działa), a po rozerwaniu tego kompleksu uwalnia się produkt i nienaruszona cząsteczka E. Większość E. charakteryzuje się wysoką specyficznością, polegającą na katalizowaniu kilku ściśle spokrewnionych reakcji chemicznych, a często tylko jednej np. ureaza katalizująca hydrolizę mocznika do amoniaku i dwutlenku węgla, a nie oddziałująca na jakiekolwiek inne substraty. E. są bardzo efektywnymi katalizatorami np. jedna cząsteczka katalizy (enzym zawierający żelazo) rozkłada pięć milionów cząsteczek nadtlenku wodoru w ciągu jednej minuty, w temperaturze 0=C. Nazwy większości E. tworzy się przez dodanie końcówki aza do rdzenia nazwy substratu (sacharoza - hydroliza sacharozy do glukozy i fruktozy). Pewne grupy E. katalizujące podobne reakcje określane są wspólną nazwą (lipazy rozszczepiają trójglicerydy, proteinazy wiązania peptydowe w białkach, dehydrogenazy przenoszą jon wodorowy z jednego związku na drugi). W strukturze każdego enzymu wyróżnia się część białkową (apoenzym) i część nie-białkową (koenzym). Większość witamin jest koenzymami lub substancjami wyjściowymi do ich syntezy. Charakterystyczne dla dużej części E. jest działanie grupowe, gdzie produkt reakcji z udziałem jednego E. jest substratem dla następnego. Tworzą się tzw. łańcuchy enzymatyczne np. układ krzepnięcia krwi jest łańcuchem enzymów, których produkty aktywując kolejne ogniwo prowadzą do powstania skrzepu krwi z różnych prekursorów obecnych w krwioobiegu. Aktywność E. podlega w komórkach precyzyjnej regulacji (a enzymy są z kolei regulatorami wewnątrzkomórkowych procesów chemicznych). Jednym z mechanizmów kontroli jest synteza E. sterowana ściśle określonym genem, a ten może być aktywowany określonym sygnałem hormonalnym, produktem metabolizmu komórki lub środowiska zewnętrznego. Innym mechanizmem regulującym są warunki fizyczne i chemiczne środowiska. Na ogół E. działają najwydajniej w ściśle określonych warunkach (optymalne). Kształtują je temperatura, pH i stężenie soli. Kolejnym mechanizmem jest inhibicja (hamowanie aktywności). Może być procesem odwracalnym i nieodwracalnym, a zachodzi pod wpływem różnorodnych czynników, zarówno enzymatycznych i nieenzymatycznych. Wiele antybiotyków jest substancjami blokującymi wybiórczo (specyficznie) aktywność E. komórki bakteryjnej, nie wpływając na ludzkie np. penicylina jest nieodwracalnym inhibitorem E. i powoduje uszkodzenie ściany komórki bakterii. Enzymy stosuje się w leczeniu stanów niedoborowych, do rozpuszczania wewnątrznaczyniowego skrzepów (streptokinaza) i tkanek martwiczych w ranach, owrzodzeniach (w postaci maści lub specjalnych opatrunków zawierających enzymy proteolityczne). Optymalnie E. te rozkładają białka z uszkodzonych tkanek, a powstałe produkty są eliminowane z rany z wysiękiem. Obecnie używane są: fibrynolizyna, deoksyrybonukleaza, streptokinaza i streptodornaza (są one ekstrahowane z tkanek bydlęcych). E. wskaźnikowe wytwarzane w komórkach i działające wewnątrzkomórkowe, a zwiększenie ich aktywności w płynie pozakomórkowym wskazuje na uszkodzenie narządu lub tkanki (np. ocena poziomu E. w zawale serca, jako metoda diagnostyki i oceny dynamiki zmian).







Zobacz również, zioła ENZYMY:




Strona niezależnego Dystrybutora nie jest własnością firmy Akuna Polska Sp. z o.o., która nie
ponosi odpowiedzialności za informacje na niej podane.